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La mwbqpapaina è un mwbgenzima proteolitico, appartenente alla classe delle mwbwidrolasi, che si estrae dal frutto immaturo della mwcapapaia (mwcqmwcgCarica papaya). La papaina fu isolata per la prima volta da mwcwC. papaya nel 1879 ed è stata spesso usata come modello negli studi di struttura per altre proteasi, come la bromelina.cite-ref-1[1]

Catalizza l'mweqidrolisi di mwegproteine, con alta specificità per i legami peptidici, ma con preferenza per gli mwewamminoacidi con catena laterale ingombrante in posizione P2. Non accetta mwfaVal in posizione P1.

• Caratteristiche

• Applicazioni

• Note

• Bibliografia

• Altri progetti

• Collegamenti esterni

Possiede un'azione mwgadigestiva superiore alla mwgqpepsina e alla mwggpancreatina, si comporta come la mwgwbromelina dell'mwhaananas.

Questo enzima è in grado di agire ottimalmente in tutto il range di pH, non avendo quindi un intervallo ottimale di pH come gli altri enzimi.

La papaina è largamente impiegata nel settore medico e fitoterapico. Assunta durante il processo digestivo di mwiaproteine, sciogliendo gli albuminoidi e convertendoli in mwigpeptoni (in sostanze cioè facilmente mwiwsolubili e diffusibili, capaci quindi di essere assorbite e assimilate), si comporterà come un agente catalitico agendo come un mezzo mwjaacido, alcalino o neutro. Ciò è importantissimo per chi soffre di problemi digestivi a causa della mancanza degli enzimi nell'mwjqorganismo e di bassa produzione di mwjgacido cloridrico nello mwjwstomaco. La papaina è da taluni considerata un integratore ideale per chi soffre di problemi digestivi.

In passato veniva usata come surrogato dei fermenti gastrici.

Inoltre viene utilizzata in prodotti cosmetici per la depilazione avendo il potere di ritardare gradualmente la ricrescita dei peli del corpo.

Viene utilizzata anche nel settore alimentare, ad oggi a livello perlopiù sperimentale, ad esempio per l'intenerimento delle carni.cite-ref-2[2]

cite-note-11. ↑ Feijoo-Siota L, Villa TG. Native and Biotechnologically Engineered Plant Proteases with Industrial Applications. Food Bioprocess Technol. 2011;4(6):1066-1088.

cite-note-22. ↑ I.N.A. ASHIE, T.L. SORENSEN, AND P.M. NIELSENEffects of Papain and a Microbial Enzyme on Meat Proteins and Beef Tenderness. Food Chemistry and Toxicology. 2002, 67(6).

• mwpq(EN) Kamphuis, I.G., Drenth, J. e Baker, E.N. Thiol proteases. Comparative studies based on the high-resolution structures of papain e actinidin, and on amino acid sequence information for cathepsins B and H, and stem bromelain. mwpgJ. Mol. Biol. 182 (1985) 317–329. mwpwEntrez PubMed 3889350

• mwqq(EN) Ménard, R. e Storer, A.C. Papain. In: Barrett, A.J., Rawlings, N.D. e Woessner, J.F. (Eds), Handbook of Proteolytic Enzymes, Academic Press, London, 1998, pp.mwqg 555–557.

Altri progetti

• Wikizionario

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• citerefbritannica-com(EN) papain, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.